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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Pyruvatkinase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Pyruvatkinase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Pyruvatkinase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Pyruvatkinase M2 tetramer, Human <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1T5A">1T5A</a>.

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">543/574/530/530 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Homotetramer

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Magnesium, Kalium

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">L, R, M1, M2

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P30613">P30613</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9001-59-6">9001-59-6</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.1.40">2.7.1.40</a>, <a href="Kinase" title="Kinase">Kinase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Übertragung einer Phosphatgruppe

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ADP + Phosphoenolpyruvat

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ATP + Pyruvat

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P30613">Hovergen</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Die <b>Pyruvatkinase (Pk)</b> ist ein <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>. Sie überträgt eine <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphatgruppe</a> von <a href="Phosphoenolpyruvat" class="mw-redirect" title="Phosphoenolpyruvat">Phosphoenolpyruvat</a> unter Bildung von <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> auf <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> und stellt so die bei der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> gewonnene Energie als <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> bereit. Die Pk ist neben der <a href="Hexokinase" title="Hexokinase">Hexokinase</a> und der <a href="Phosphofructokinase_1" title="Phosphofructokinase 1">Phosphofructokinase</a> eines der drei regulierbaren Enzyme in der Glykolyse.<sup id="cite_ref-:0_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie ist daher unentbehrlich im Stoffwechsel aller Lebewesen. Während Bakterien zwei <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> des Enzyms besitzen, sind es bei den <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a> vier, wobei je zwei von einem <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">kodiert</a> werden. Beim Menschen heißen diese Gene PKLR und PKM2. <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im PKLR-Gen können <a href="H%C3%A4molytische_An%C3%A4mie" title="Hämolytische Anämie">hämolytische Anämie</a> verursachen.<sup id="cite_ref-u1_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-u1-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die vier Isoformen sind in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert: L als das Haupt-Isozym in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a>; R in <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a>; M1 in Muskeln, Herz und Gehirn; und M2 im <a href="F%C3%B6tus" title="Fötus">Fötus</a>.<sup id="cite_ref-u1_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-u1-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reaktion">Reaktion</h2></div>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \rightarrow }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/53e574cc3aa5b4bf5f3f5906caf121a378eef08b.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:2.324ex; height:1.843ex;" alt="{\displaystyle \rightarrow }" loading="lazy"></span>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \rightleftharpoons }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/1c37b981df851b9e54e489e017b1481e37d418f3.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:2.324ex; height:1.843ex;" alt="{\displaystyle \rightleftharpoons }" loading="lazy"></span>

<span typeof="mw:File"></span> + ATP

</p><p>Durch die Katalyse wird vom <a href="Phosphoenolpyruvat" class="mw-redirect" title="Phosphoenolpyruvat">Phosphoenolpyruvat</a> (PEP) eine Phosphatgruppe auf <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> übertragen. Es entstehen <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> und <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a>. Letzteres wird über den <a href="Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex" class="mw-redirect" title="Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex">Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex</a> oxidativ decarboxyliert zu <a href="Acetyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acetyl-CoA">Acetyl-CoA</a>, welches im <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> weiter abgebaut wird. Dabei entsteht jedoch nicht Pyruvat direkt, sondern das im Gleichgewicht stehende Enolpyruvat.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei pH 7 liegt das Gleichgewicht auf Seiten der Ketoform. Die <a href="Keto-Enol-Tautomerie" class="mw-redirect" title="Keto-Enol-Tautomerie">Keto-Enol-Tautomerie</a> verläuft spontan<br>(<span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle \Delta G^{\circ \prime }}">

<msup>

</mrow>

</msup>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \Delta G^{\circ \prime }}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/3cb9692d303ea978bfb036d45ce4e3089f6766b1.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:5.269ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle \Delta G^{\circ \prime }}" loading="lazy"></span> = −35 bis −40 kJ/mol) und ist zum größten Teil für die Änderung der <a href="Freie_Energie" title="Freie Energie">freien Energie</a> durch die Hydrolyse von PEP verantwortlich.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die <a href="Gluconeogenese" title="Gluconeogenese">Gluconeogenese</a> kann aus thermodynamischen Gründen nicht über die Pyruvatkinase (wie bei der Glykolyse) verlaufen und daher werden die Enzyme <a href="Pyruvatcarboxylase" title="Pyruvatcarboxylase">Pyruvatcarboxylase</a>, die unter anderem <a href="Oxalacetat" class="mw-redirect" title="Oxalacetat">Oxalacetat</a> für den ersten Schritt des Citratzyklus bereitstellt (<a href="Anaplerotische_Reaktionen" title="Anaplerotische Reaktionen">anaplerotische Reaktion</a>), und <a href="Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase" title="Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase">Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase</a> verwendet.<sup id="cite_ref-:0_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<p>Die Pyruvatkinase des Menschen ist ein <a href="Tetramer" title="Tetramer">Tetramer</a>, bestehend aus vier identischen <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>-Untereinheiten mit je 528 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a>.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>In Säugetieren gibt es vier <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> des Enzyms:

</p>

<ul><li>L in Leber und Nieren</li>

<li>R in <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a></li>

<li>M1 in Muskeln, Herz, Gehirn, <a href="Leukozyt" title="Leukozyt">Leukozyten</a> und <a href="Thrombozyt" title="Thrombozyt">Thrombozyten</a></li>

<li><a href="Pyruvatkinase_M2" title="Pyruvatkinase M2">M2</a> in frühem fetalen Gewebe und in Tumorgewebe</li></ul>

<p>L und R sowie M1 und M2 stammen jeweils von demselben Gen, werden jedoch durch unterschiedliche <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotoren</a> <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">transkribiert</a>.<sup id="cite_ref-roempp_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-roempp-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation_der_Pyruvatkinase">Regulation der Pyruvatkinase</h2></div>

<p>Beide Formen der Pyruvatkinase werden durch Fructose-1,6-bisphosphat aktiviert. Fructose-1,6-bisphosphat entsteht bei der dritten Reaktion der Glykolyse, welche durch <a href="Phosphofructokinase" class="mw-redirect" title="Phosphofructokinase">Phosphofructokinase</a> katalysiert wird. Diese Reaktion, der sog. <i>committed step</i>, bestimmt durch ihr Reaktionsprodukt, das Fructose-1,6-bisphosphat, welches als Aktivator für die nächste und letzte Reaktion der Glykolyse agiert, die Reaktionsgeschwindigkeit der Glykolyse. Diese Regulation ermöglicht eine <a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a> der Intermediärprodukte der Glykolyse.

</p><p>Durch eine hohe <a href="Energieladung" title="Energieladung">Energieladung</a> in der Zelle (hohe ATP-Konzentration) und die Anwesenheit von <a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> wird die Pyruvatkinase inhibiert. Somit läuft die Reaktion nicht ab, wenn keine weitere Energie von der Zelle benötigt wird.

</p><p>Das L-Isozym wird zusätzlich durch Protein<a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphorylierung</a> kontrolliert. Ist der Glucosespiegel im Blut niedrig, bewirkt das Hormon <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a> die Phosphorylierung der Pyruvatkinase, welche dadurch an Aktivität verliert. So bleibt Phosphoenolpyruvat erhalten und steht für die <a href="Gluconeogenese" title="Gluconeogenese">Gluconeogenese</a> zur Verfügung, durch welche neue Glucose in der Leber aufgebaut wird. Auch intrazelluläres Calcium lässt Pyruvatkinase phosphorylieren.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Pyruvatkinase-Defekte">Pyruvatkinase-Defekte</h2></div>

<p>Das PKLR-Gen liegt auf dem <a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a> 1q22 (<a href="Chromosom_1_(Mensch)" title="Chromosom 1 (Mensch)">Chromosom 1</a>).<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Nur vom PKLR-<a href="Allel" title="Allel">Allel</a> der Pyruvatkinase sind <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> bekannt und nur bei der R-Form zeigen sich diese als Defekt. Mangel an PKR (<a href="Pyruvatkinasemangel" title="Pyruvatkinasemangel">Pyruvatkinasemangel</a> PK) ist eine <a href="Autosomal" class="mw-redirect" title="Autosomal">autosomal</a>-<a href="Rezessiv" title="Rezessiv">rezessiv</a> <a href="Vererbung_(Biologie)" title="Vererbung (Biologie)">vererbte</a> <a href="Stoffwechselst%C3%B6rung" title="Stoffwechselstörung">Stoffwechselstörung</a>. Dadurch wird häufig eine <a href="H%C3%A4molytische_An%C3%A4mie" title="Hämolytische Anämie">hämolytische Anämie</a> verursacht, da die roten Blutkörperchen nicht genügend ATP für ihre Membranpumpen erzeugen können.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Überschuss an PKR-Aktivität mit entsprechend erhöhtem ATP in Blutzellen ist als weiterer Defekt bekannt.<sup id="cite_ref-u1_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-u1-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:0-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.amboss.com/de/wissen/Abbau_und_Synthese_der_Glucose"><i>Abbau und Synthese der Glucose – Wissen für Mediziner.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 6. März 2020</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APyruvatkinase&rft.title=Abbau+und+Synthese+der+Glucose+%E2%80%93+Wissen+f%C3%BCr+Mediziner&rft.description=Abbau+und+Synthese+der+Glucose+%E2%80%93+Wissen+f%C3%BCr+Mediziner&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.amboss.com%2Fde%2Fwissen%2FAbbau_und_Synthese_der_Glucose"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-u1-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-u1_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u1_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u1_2-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P30613">P30613</a></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">David Nelson, Michael Cox: <i>Lehninger Biochemie.</i> Springer, Berlin; 4., vollst. überarb. u. erw. Auflage. 2008, ISBN 978-3-540-68637-8, S. 713.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Reginald H. Garrett, Charles M. Grisham: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. Cengage Learning, 2008, ISBN 978-0-495-10935-8, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>551</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=iGPsen3fSOIC&pg=PA551&q=pyruvate+tautomer#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyruvatkinase&rft.au=Reginald+H.+Garrett%2C+Charles+M.+Grisham&rft.btitle=Biochemistry&rft.date=2008&rft.genre=book&rft.isbn=9780495109358&rft.pages=551&rft.pub=Cengage+Learning" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">G. Valentini, L. R. Chiarelli u. a.: <i>Structure and function of human erythrocyte pyruvate kinase. Molecular basis of nonspherocytic hemolytic anemia.</i> In: <i>The Journal of biological chemistry.</i> Band 277, Nummer 26, Juni 2002, S. 23807–23814, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220021-9258%22&key=cql">0021-9258</a></span></span>. <a href="https://doi.org/10.1074/jbc.M202107200" class="extiw external" title="doi:10.1074/jbc.M202107200">doi:10.1074/jbc.M202107200</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11960989?dopt=Abstract">PMID 11960989</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-roempp-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-roempp_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://roempp.thieme.de/lexicon/RD-16-05292"><i>Pyruvat-Kinase</i></a>. In: <i><a href="R%C3%B6mpp_Online" class="mw-redirect" title="Römpp Online">Römpp Online</a>.</i> Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. September 2013.<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:9020">PKLR</a></i> in der humanen Datenbank <i>HGNC</i></span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Todd A. Swanson, Sandra I. Kim und Marc J. Glucksman: <i>BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics</i>. Lippincott Raven; 5. Auflage 2010; ISBN 978-0-7817-9875-4; S. 68</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Pyruvat-Kinase" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Pyruvat-Kinase">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pyruvat-Kinase</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Glycolyse" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Glycolyse">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycolyse</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div></div><div><div class="zim-footer">

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</div>

</div></div>

</div>

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</div>

</body></html>